1. Que
son las enzimas?
Son biomoleculas
especializada en la catálisis de las reacciones químicas que tienen lugar en la
célula.
2.
Que establece la teoría cinética química?
Que las reacciones químicas
transcurren moléculas a molécula que la reacción tal como R (reactivos) P (productos) .
La 1ra teoría fue
sobre la catálisis química y publicada por J.J Berzelius.
4.
Que propuso Louis pasteur en 1860?
Propuso que la fermentación
de azúcar para transformarse en alcohol era inducida por ciertos catalizadores biológicos,
razón por la cual los enzimas fueron llamados inicialmente “fermentos”.
5.
Que es un centro activo?
Es una cavidad
existente en la superficie del enzima que esta forrada interiormente por una
serie de restos de aminoácidos.
6.
Que son los aminoácidos catalíticos?
Son uno o más aminoácidos
cuyas cadenas laterales R poseen unas peculiaridades químicas tales que los
facultan para desarrollar una función catalítica.
7.
Que son los aminoácidos de unión?
Son una serie de aminoácidos
cuyas cadenas laterales R poseen grupos funcionales que pueden establecer
interacciones débiles (puentes de hidrogeno, interacciones iónicas e.t.c).con
grupos funcionales complementarios de la molécula de sustrato.
8.
Como actúan las enzimasde acuerdo
con los mismos principios generales que los demás catalizadores?
Aumentan la velocidad
de las reacciones químicas combinándose transitoriamente con los reactivos de
manera que estos alcanzan un estado de transición con una energía de activación
menor que el de la reacción no catalizada.
9.
Como se combina la inhibición irreversible?
Se combina de modo
permanente con la enzima uniéndose covalentemente a algún grupo funcional
esencial para la catálisis con lo que el enzima queda inactivado
irreversiblemente.
10. Como
se combina la inhibición reversible?
Los inhibidores
reversibles se combinan transitoriamente con el enzima, de manera parecida a
como lo hacen los propios sustratos .Algunos inhibidores reversibles no se
combinan con el enzima libre si no con el complejo enzima sustrato.
11.
Que es inhibidor?
Es una molécula que
presenta un cierto parecido estructural con el sustrato de manera que puede competir con el por
acceder al centro activo, pero que no posee ningún enlace susceptible de ser atacado
por el enzima.
12. Que
es la célula?
La célula es una
maquina que debe ser capaz de autoajustarse o regular su propio funcionamiento para
no desperdiciar tiempo ni energía en realizar procesos que no le son útiles en
un momento dado siguiendo así un principio de máxima economía molecular.
13. Cuales
son los 2 tipos principales de enzimas reguladores?
Los enzimas
alostericos y los enzimas modulados covalentemente.
14. Que
son las enzimas alostericos?
Los enzimas
alostericos son aquellos que además del centro activo mediante el cual interactúan
con el sustrato, poseen otro centro de unión llamado centro alosterico mediante
el cual interactúan con otra molécula denominada efectora o moduladora (la
palabra “alosterico hace referencia a la existencia de ese otro lugar”.
15. Cuáles
son los 2 tipos de moduladores alostericos?
Unos estimulan la
actividad del enzima al unirse al centro alosterico, reciben el nombre de
moduladores positivos o activadores; otros inhiben y se llaman moduladores
negativos o inhibidores.
16. Cuáles
son los 2 tipos que existen de control alosterico?
El control hetero trópico
que se da cuando el modulador es una molécula diferente del sustrato, y el
centro homotropico que se da cuando el modulador es elm propio sustrato.
17. Que
son la vitaminas?
Son una serie de
sustancias de naturaleza química variada que, en cantidades minimas, son
necesarias para el normal desarrollo y funcionamiento de muchos organismos.
18. Como
se llama la sustancias sobre la que actúa la enzima?
Se llama sustrato.
19. Como
se derivan las propiedades de las enzimas?
Las propiedades de las
enzimas derivan del hecho de ser proteínas y actuar como catalizadores.
20. Que
son los cofactores?
Son iones inorgánicos (como
ejemplo, el Fe ++,Mg++,Mn++,Zn++ e.t.c.)Imprescindibles para la actividad enzimática.
21. El
nombre de una enzima consta actualmente de 3 partes ¿Cuáles son?
El sustrato preferente
+acción, típica + terminación “asa.” Un ejemplo seria la
lactato deshidrogenasa, que convierte el lactato en piruvato.
22. Cuáles
son los tipos de inhibidores, en función de su forma de actuación?
*inhibidores
competitivos
*inhibidores no
competitivos
*inhibidores incompetitivo.
23.
A que se le llama reaccionde segundo
orden?
Una reacción de
segundo orden es aquella en la que la velocidad de formacion del producto
depende directamente de la concentración de dos sustratos (como en una reacción
de condensación)o bien del cuadrado de la concentración de un único sustrato (como
en una reacción de dimerizacion).
24. Que
estudia la cinetica enzimática?
Estudia la velocidad
de las reacciones catalizadas por enzimas.
25. Que
son las enzimas desde un punto de vista químico?
Son proteínas globulares,
algunas de ellas con estructura cuaternaria. para cumplir su función requieren
conservar su estructura nativa, en particular se destaca una región conocida
como sitio ,activo ,que es responsable de catalizar la reacción.
26. Como
se clasifican las enzimas de acuerdo al tipo de reacción que catalizan?
1-Oxidoreductasas, actúan en reacciones de
oxidoreducción y se las llama también deshidrogenasas.
2-Transferasas, transfieren grupos funcionales
de un compuesto a otro. Las quinasas representan un
grupo especializado que
transfiere grupos fosfato.
3-Hidrolasas, rompen un enlace adicionando una molécula de agua.
4-Liasas, rompen enlaces por mecanismos
distintos a la hidrólisis o la oxidación. Las decarboxilasas y
aldolasas son ejemplos de liazas.
5-Isomerasas, catalizan reacciones de interconversión de isómeros.
6-Ligasas, unen moléculas utilizando
energía proveniente del ATP. También se llaman sintetazas.
Enzimas.
ResponderEliminarte envio estas preguntas para que las resuelvas y las regreses a miblog.
1- ¿Como funcionan y como se definen las enzimas ?
2- ¿Que es el sustrato ?
3- ¿Que es la holoenzima y de que esta compuesta ?
4- ¿Que es el grupo prostetico ?
5- ¿Como se activan las proenzimas ?
6- ¿En que difieren las isoenzimas de las enzimas ?
7- ¿Que hacen los activadores ?
8- ¿Que son los inhibidores ?
9- ¿Como <actuan los moduladores ?
10- En que sebasa la clasificacion de las enzimas ?
11-¿Quien propuso el sistema de clasificacion basado en la reaccion quimica catalizada ?
12-¿Cuales son los 6 grupos de enzimas ?
Te puedes apoyar en el libro de Laguna Piña que tienes.
mi blog es felixmatos.blogspot.com
Jimmy, aún no publicas el cuestionario en el blog de Félix
EliminarRespuestas:
Eliminar1-Son biomoleculas especializada en la catálisis de las reacciones químicas que tienen lugar en la célula.
2-Además, los enzimas, al igual que otras muchas clases de proteínas, presentan un centro activo a través del cual interactúan con la(s) molécula(s) de ligando, que en este caso recibe(n) el nombre de sustrato(s)
3-La forma activa de una enzima,apoenzima + cofactor/coenzima/grupo prostético = holoenzima
4-Cuando el ión inorgánico o la coenzima se encuentran unidos covalentemente
a la enzima se denominan grupos prostéticos
5-Para activarse, los zimógenos sufren un ataque hidrolítico que origina la liberación de uno o varios péptidos
6-Estas diferencias de estructura se
traducen en ligeros cambios en sus propiedades, de forma que cada isozima se adapta
perfectamente a la función que debe realizar. Así, según el tipo de tejido, del
compartimento celular donde actúa o del momento concreto del desarrollo del
individuo, ciertas isoenzimas son más adecuadas que otras
7-Son iones que aceleran la velocidad de una reaccion y a menudo son indispensables para realizar la funcion anzimatica.
8-Es una molécula que presenta un cierto parecido estructural con el sustrato de manera que puede competir con el por acceder al centro activo, pero que no posee ningún enlace susceptible de ser atacado por el enzima.
9-Sobre enzimas oligomericas con caracteristicas de cooperatividad funcional, que influyen sobre la velocidad de las reacciones enzimaticas, son positivas si estimulas la velocidad de la reaccion y negativas si la inhiben
10-En el nombre del sustrato atacado, o en el tipo general del sustrato o en la reaccion catalizada, y se ha añadido convencionalmente la terminacion asa.
11-La Comision de Enzimas de la Union Internacional de Bioquimica en el año de 1961
12-1-Oxidoreductasas, actúan en reacciones de oxidoreducción y se las llama también deshidrogenasas.
2-Transferasas, transfieren grupos funcionales de un compuesto a otro. Las quinasas representan un
grupo especializado que transfiere grupos fosfato.
3-Hidrolasas, rompen un enlace adicionando una molécula de agua.
4-Liasas, rompen enlaces por mecanismos distintos a la hidrólisis o la oxidación. Las decarboxilasas y
aldolasas son ejemplos de liazas.
5-Isomerasas, catalizan reacciones de interconversión de isómeros.
6-Ligasas, unen moléculas utilizando energía proveniente del ATP. También se llaman sintetazas.
Cuestionario sobre las enzimas
ResponderEliminar1-¿Qué son las enzimas?
2-¿Cómo se clasifican las enzimas?
3-¿Cómo se llama en componente adicional para que funcionen algunas enzimas?
4-¿Cómo se le llama a la sustancia que actúa en la enzima?
5-¿Cómo se llama a la temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima?
6-¿Qué es el centro activo?
7-¿Qué son los aminoácidos catalíticos?
8-¿Qué son los aminoácidos de unión?
9-¿Qué son los cofactores?
Jimmy y feliz les envio el cuestionario de las enzimas
RESPUESTAS:
Eliminar1-Son biomoleculas especializada en la catálisis de las reacciones químicas que tienen lugar en la célula.
2-1-Oxidoreductasas, actúan en reacciones de oxidoreducción y se las llama también deshidrogenasas.
2-Transferasas, transfieren grupos funcionales de un compuesto a otro. Las quinasas representan un
grupo especializado que transfiere grupos fosfato.
3-Hidrolasas, rompen un enlace adicionando una molécula de agua.
4-Liasas, rompen enlaces por mecanismos distintos a la hidrólisis o la oxidación. Las decarboxilasas y
aldolasas son ejemplos de liazas.
5-Isomerasas, catalizan reacciones de interconversión de isómeros.
6-Ligasas, unen moléculas utilizando energía proveniente del ATP. También se llaman sintetazas.
3-1-Oxidoreductasas, actúan en reacciones de oxidoreducción y se las llama también deshidrogenasas.
2-Transferasas, transfieren grupos funcionales de un compuesto a otro. Las quinasas representan un
grupo especializado que transfiere grupos fosfato.
3-Hidrolasas, rompen un enlace adicionando una molécula de agua.
4-Liasas, rompen enlaces por mecanismos distintos a la hidrólisis o la oxidación. Las decarboxilasas y
aldolasas son ejemplos de liazas.
5-Isomerasas, catalizan reacciones de interconversión de isómeros.
6-Ligasas, unen moléculas utilizando energía proveniente del ATP. También se llaman sintetazas.
1-Oxidoreductasas, actúan en reacciones de oxidoreducción y se las llama también deshidrogenasas.
2-Transferasas, transfieren grupos funcionales de un compuesto a otro. Las quinasas representan un
grupo especializado que transfiere grupos fosfato.
3-Hidrolasas, rompen un enlace adicionando una molécula de agua.
4-Liasas, rompen enlaces por mecanismos distintos a la hidrólisis o la oxidación. Las decarboxilasas y
aldolasas son ejemplos de liazas.
5-Isomerasas, catalizan reacciones de interconversión de isómeros.
6-Ligasas, unen moléculas utilizando energía proveniente del ATP. También se llaman sintetazas.
1-Oxidoreductasas, actúan en reacciones de oxidoreducción y se las llama también deshidrogenasas.
2-Transferasas, transfieren grupos funcionales de un compuesto a otro. Las quinasas representan un
grupo especializado que transfiere grupos fosfato.
3-Hidrolasas, rompen un enlace adicionando una molécula de agua.
4-Liasas, rompen enlaces por mecanismos distintos a la hidrólisis o la oxidación. Las decarboxilasas y
aldolasas son ejemplos de liazas.
5-Isomerasas, catalizan reacciones de interconversión de isómeros.
6-Ligasas, unen moléculas utilizando energía proveniente del ATP. También se llaman sintetazas.
3-Algunas enzimas para actuar requieren un componente adicional que se llama cofactor
4-Se llama sustrato.
5-Temperatura óptima.
6-Es una cavidad existente en la superficie del enzima que esta forrada interiormente por una serie de restos de aminoácidos.
7-Son uno o más aminoácidos cuyas cadenas laterales R poseen unas peculiaridades químicas tales que los facultan para desarrollar una función catalítica.
8-Son una serie de aminoácidos cuyas cadenas laterales R poseen grupos funcionales que pueden establecer interacciones débiles (puentes de hidrogeno, interacciones iónicas e.t.c).con grupos funcionales complementarios de la molécula de sustrato.
9-Son iones inorgánicos (como ejemplo, el Fe ++,Mg++,Mn++,Zn++ e.t.c.)Imprescindibles para la actividad enzimática.